Esercizio muscolare e catabolismo dei BCAA organici: effetti della supplementazione di BCAA sui muscoli scheletrici durante l'attività fisica
Gli aminoacidi a catena ramificata (branched-chain amino acids, comunemente noti come BCAA), leucina, isoleucina e valina, sono tra i nove aminiacidi essenziali nell'uomo e costituiscono il 35% degli aminoacidi essenziali nelle proteine muscolari e il 40% degli aminoacidi preformati richiesti ai mammiferi [1].
E' fatto scientifico noto che i BCAA possono essere ossidati nel muscolo scheletrico, con conseguente riduzione della sua massa costitutiva, mentre altri aminoacidi essenziali sono catabolizzati principalmente nel fegato; d'altra parte l'attività fisica, incrementando considerevolmente la spesa energetica, promuove incisivamente l'ossidazione (ovvero il catabolismo) dei BCAA. [2]
E' ormai anche ampiamente assodato che i BCAA contribuiscono al metabolismo energetico durante l'esercizio fisico, fungendo appunto da "sorgenti energetiche" e da substrati per l'anaploresi (ovvero l'insieme di reazioni biochimiche atte a rifornire il Ciclo di Krebs degli intermediari, sottratti per la sintesi di vari composti, senza passare attraverso la formazione di Acetil-CoA) e per la gluconeogenesi (ovvero il processo metabolico mediante il quale, nei cali di livello di glucosio ematico, un composto non glucidico, come ad esempio può essere proprio un aminoacido, viene convertito in glucosio seguendo in sostanza le tappe inverse reversibili della glicolisi).
Tra questi aminoacidi si è osservato che la leucina assume un ruolo di preminenza perché in grado di promuovere direttamente anche la sintesi proteica muscolare in vivo, quando somministrata oralmente (quindi non ha soltanto effetto anti-catabolico, ma addirittura anabolico), interagendo con l'asse ormonale insulinico. [3]
Come conseguenza di questi risultati i BCAA hanno ricevuto e continuano a ricevere, a ragione, considerevole attenzione in qualità di supplementi alla dieta per individui che pratichino esercizi e attività sportive in generale, anche al di là della costruzione corporea fine a se stessa.
Catabolismo dei BCAA
L'intero pathway (ovvero l'insieme di reazioni biochimiche in successione) di degradazione dei BCAA è localizzato nei mitocondri, che possono essere assimilate alle "centraline energetiche" cellulari.
I primi due steps del pathway sono comuni a tutti i BCAA e hanno specifiche caratteristiche spiccatamente cataboliche. La prima reazione è la transaminazione reversibile dei BCAA (reazione con trasferimento di un gruppo amminico NH2) per produrre BCKA (branched chain keto acid) che è catalizzata dal branched-chain aminotransferase. La seconda reazione è la decarbossilazione ossidativa irreversibile del BCKA (reazione con rimozione quindi dei gruppi carbossilici) precedentemente prodotto per formare i componenti del coenzima A ad opera del complesso branched-chain a-keto acid dehydrogenase (BCKDH). [4]
Vi sono poi successivi passi metabolici di trasformazione, ma questi due rappresentano quelli maggiormente significativi visto che portano direttamente al BCKDH, fortemente coinvolto nella regolazione omeostatica conseguente l'attività sportiva. Di seguito è schematicamente illustrato l'insieme di questi processi.
Effetti dell'attività fisica sul catabolismo dei BCAA e sua regolazione
Come affermato, quindi, i BCAA subiscono processi ossidativi nei muscoli scheletrici e l'effetto dell'ossidazione è incrementato dall'esercizio fisico, il quale ha la capacità di attivare, tra altro, proprio il complesso BCKDH. [5] Utilizzando infatti un modello a contrazione muscolare elettricamente stimolata si osserva che un incremento delle concentrazioni di leucina nel muscolo può essere uno dei fattori responsabili per l'attivazione del BCKDH muscolare. [6] In aggiunta agli effetti acuti appena riportati è stato anche osservato che la ripetizione dello stimolo allenante (come è tipico proprio delle pianificazioni sportive) diminuisce la proteina kinase nel muscolo contribuendo in questo modo ad una ulteriore attivazione del complesso BCKDH. [7]
D'altra parte è ben noto che lo stesso esercizio fisico è in grado di stimolare marcatamente anche l'ossidazione degli acidi grassi, processo che si evidenzia in maniera tanto più significativa quanto maggiore è il deficit energetico imposto all'organismo (magari agendo anche sull'apporto nutritivo derivante dalla dieta). [8]
Risulta pertanto interessante considerare la relazione tra questi due sistemi catabolici poiché è ritenuto altamente plausibile che l'attivazione del complesso BCKDH, in associazione con l'incremento di ossidazione degli acidi grassi, possa essere applicabile ai meccanismi di promozione dell'ossidazione dei BCAA ad opera dell'allenamento. Questa osservazione aiuta, tra l'altro, a spiegare come mai sia estremamente difficile una contemporanea riduzione della percentuale di grasso corporeo e un incremento di massa magra muscolare: alla messa in circolo di acidi grassi derivanti dalla lipolisi consegue infatti l'attivazione del BCKDH che innescherebbe il catabolismo aminoacidico. Ovviamente quest'ultimo processo risulta tanto più marcato quanto minore è l'apporto aminoacidico esogeno (in rapporto alle aumentate esigenze fisiologiche post training) e quanto minore risulta il livello di percentuale di massa grassa di partenza.
Effetti della supplementazione di BCAA sulla performance muscolare nello sport e nell'esercizio
Per ovviare agli effetti della degradazione dei BCAA naturalmente indotta dall'attività fisica, si rivela pertanto opportuna una supplementazione prima e dopo l'esercizio che dimostra di avere quindi, per quanto precedentemente affermato, innanzitutto un effetto anti-catabolico.
E' stato di fatto mostrato che una supplementazione orale di BCAA prima dell'allenamento ne aumenta i livelli nelle cellule e nelle arterie riducendo così la "frammentazione proteica" a livello muscolare. [9]
E' stato anche verificato che la somministrazione orale di BCAA sopprime l'incremento nel siero dell'attività della creatine kinase per diversi giorni dopo l'allenamento, indicando anche qui una minore "usura" muscolare a favore così di una maggiore lipolisi. Analoghi effetti sono stati riscontrati in soggetti fisicamente attivi, dopo l'ingestione di mixer aminoacidici eterogenei (ovvero con componenti costituiti non solo da BCAA) prima e dopo l'attività sportiva. Alla stessa somministrazione di BCAA è stata attribuita anche una diminuita "soreness" [10,11], ovvero il cosiddetto DOMS (la ben nota sensazione di stanchezza e "malessere muscolare" che compare nei giorni successivi la routine di allenamento), e di conseguenza un più rapido recupero muscolare. La stimolazione della sintesi proteica ad opera della leucina e la soppressione, ad opera della terna aminoacidica in toto, dell'effetto catabolico indotto dall'esercizio hanno in questo frangente un ruolo di rilievo. Si tratta di un vantaggio che, non implicando alcuna compromissione del processo di ipertrofizzazione muscolare, consente, in aggiunta, maggiori gradi di libertà ed una maggiore efficienza nella pianificazione delle routine settimanali.
Remarks conclusivi
In sintesi:
1) E' ormai consolidato che l'esercizio fisico promuove la degradazione dei BCAA che necessitano per questo motivo di essere reintrodotti esogenamente (ovvero dall'esterno) nell'organismo.
2) Il concomitante incremento dell'ossidazione degli acidi grassi durante l'attività fisica è associato ad un maggiore rate di ossidazione dei BCAA, il che suggerisce che gli acidi grassi possano essere in questi frangenti regolatori dell'ossidazione dei BCAA. Inoltre la sintesi proteica muscolare è incrementata considerevolmente dopo l'esercizio, ed è quindi possibile concludere che la richiesta di BCAA è sensibilmente incentivata dall'attività fisica.
3) La supplementazione prima e dopo l'esercizio fisico, per quanto sopra affermato, ha benefici effetti nel diminuire il danno muscolare indotto dall'attività fisica e nel promuovere la conseguente sintesi proteica correlata.
4) D'altra parte non sono stati riscontrati effetti negativi sull'organismo, specialmente se il rapporto dei tre componenti, leucina, valina, isoleucina, è simile nella composizione a quello presente nelle proteine animali (cioè circa 2:1:1 rispettivamente).
5) Nonostante i continui studi la modalità di dosaggio minimale per produrre i benefici effetti riportati non è tuttavia stata ancora univocamente determinata e la difficoltà nel farlo è riconducibile alle ampie individualità metaboliche dei soggetti in esame; ogni caso quindi deve guardare alle proprie esigenze e peculiarità: sarà, come sempre, l'esperienza diretta sul campo ad indicare le modalità opportune di somministrazione. Si consiglia di seguire le indicazioni, in tal senso, di un professionista di fiducia per la progettazione delle dosi ottimali che siano comunque commisurate alla soggettività dell'individuo e alla sua programmazione; in mancanza di quest'ultimo conviene sempre attenersi alle indicazioni di somministrazione indicate nelle etichette dei prodotti in commercio.
Tra le molte formulazioni differenti di questo significativo supplemento alimentare si suggeriscono le seguenti.
Riferimenti bibliografici
1. Harper, A. E., Miller, R. H. & Block, K. P. (1984), Branched-chain amino acid metabolism. Annu. Rev. Nutr. 4: 409–454.
2. Rennie, M. J. (1996), Influence of exercise on protein and amino acid metabolism. In: Handbook of Physiology, Sect. 12: Exercise: Regulation and Integration of Multiple Systems (Rowell, L. B. & Shepherd, J. T., eds.), chapter 22, pp. 995–1035. American Physiological Society, Bethesda, MD.
3. Kimball, S. R., Farrell, P. A. & Jefferson, L. S. (2002), Exercise effects on insulin signaling and action. Invited Review: role of insulin in translational control of protein synthesis in skeletal muscle by amino acids or exercise. J. Appl. Physiol. 93: 1168–1180.
4. Harris, R. A., Howes, J. W., Popov, K. M., Zhao, Y., Shimomura, Y., Sato, J., Jaskiewicz, J. & Hurley, T. D. (1997), Studies on the regulation of the mitochondrial a-ketoacid dehydrogenase complexes and their kinases. Adv. Enzyme Regul. 37: 271–293.
5. Wagenmakers, A.J.M., Brookes, J. H., Coakley, J. H., Reilly, T. & Edwards, R. H. (1989), Exercise-induced activation of the branched-chain2-oxo acid dehydrogenase in human muscle. Eur. J. Appl. Physiol. 59: 159–167.
6.Shimomura, Y., Fujii, H., Suzuki, M., Fujitsuka, N., Naoi, M., Sugiyama, S. & Harris, R. A.(1993), Branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase complex activation by titanic contractions in rat skeletal muscle. Biochim. Biophys. Acta 1157: 290–296.
7. Xu, M., Nagasaki, M., Obayashi, M., Sato, Y., Tamura, T. & Shimomura, Y. (2001), Mechanism of activation of branched-chain a-keto acid dehydrogenase complex by exercise. Biochem. Biophys. Res. Commun. 287: 752–756.
8. Kobayashi, R., Shimomura, Y., Murakami, T., Nakai, N., Otsuka, M., Arakawa, N., Shimizu, K. & Harris, R. A. (1999), Hepatic branched-chain a-keto acid dehydrogenase complex in female rats: activation by exercise and starvation. J. Nutr. Sci. Vitaminol. 45: 303–309.
9. MacLean, D. A., Graham, T. E. & Saltin, B. (1994), Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. Am. J. Physiol. 267: E1010–E1022.
10. Coombes, J. S. & McNaughton, L. R. (2000), Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise. J. Sports Med. Phys. Fitness 40: 240–246. Medline
11. Nosaka, K. (2003), Muscle soreness and amino acids. Training J. 289: 24–28.
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